Катепсины - (от греч. kathepso-перевариваю), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз пептидной связи. Содержатся в тканях животных и человека. Неспецифический протеолиз играет важную роль в регуляции белкового обмена, в ходе которого белки организма постоянно обновляются.

По строению активного центра различают три основных группы катепсинов. В группу катепсинов, содержащих в активном центре остаток серина (так называемые сериновые амидгидролазы), входят катепсин А (сериновая карбоксипептидаза A1)и катепсин G. Обширную группу составляют катепсины, содержащие в активном центре цистеин (тиоловые амидгидролазы). В эту группу входят катепсины В, С, Н, L, N и S. К катепсинам, содержащим в активном центре остаток аспарагиновой кислоты (так называемые карбоксильные амидгидролазы), относятся катепсин D и катепсин Е. Катепсин С обладает также сильно выраженной транспептидазной активностью - катализирует перенос олигопептидов на пептиды или аминокислоты. Известен также катепсин F, который катализирует расщепление протеогликанов. Он ингибируется некоторыми иммуноглобулинами, не чувствителен к действию диизопропилфторфосфата, пепстатина и реагентов, взаимодействующих с группой SH [16, 38].

Во время беременности наблюдается активация протеолиза. В I триместре повышение протеолитической активности может быть связано с происходящими в этот период процессами имплантации и плацентации. II триместр характеризуется завершением периода формирования плаценты и вступлением ее в фазу активного функционирования, что обеспечивает иммуносупрессию. В III триместре увеличение активности ингибиторного звена протеолитической системы может быть связано с нарастанием потенциала свертывания крови, гиперкоагуляцией. Перед родами активация протеолиза связана с повышением фибринолитической активности трофобласта. После родов наблюдается усиление активности ингибиторов протеаз, что может быть расценено как защитная компенсаторная реакция [16].

Катепсин D – важнейшая лизосомальная протеиназа, отражающая способность клеток к ращеплению белков и играющая важную роль в процессе внутриклеточного протеолиза.

Катепсин D существует в виде множественных форм с pI от 5,8 до 7,2 [14, 16]. Максимальная активность отмечена при pH 2,8-4,0.

При гель-фильтрации установлена Mr 42000, а при аналитическом ультрацентрифугировании – 43300. В плаценте протеиназа локализована в ворсинах синцитиотрофобласта.

Катепсин D - эндопептидаза, гидролизующая пептидные связи, образованные остатками гидрофобных аминокислот, один из которых - ароматический. Лучшим субстратом является гемоглобин. Фермент раcщепляет многие природные субстраты: вещество Р, соматостатин, пролактин , b-липотропин, b-эндорфин.

Катепсин D участвует в регуляции развития клетки и ее программируемой гибели, что связано с процессами в системе протеолиз-антипротеолиз, в которой происходит нарушение баланса при ХВГП. Поэтому представляет интерес изучение активности катепсина D при патологическом течении беременности.

Это интересно:

Черты приспособленности к среде обитания
Окрас: осьминог обладает способностью изменять окраску, приспосабливаясь к окружающей среде. Это объясняется наличием в его коже клеток с различными пигментами, способных под влиянием импульсов из центральной нервной системы растягиваться ...

Теория катастроф
Быть может, удастся доказать неизбежность некоторых катастроф, например, болезней или смерти. Познание не обязательно будет обещанием успеха или выживания: оно может вести также к уверенности в нашем поражении, в нашем конце. РЕНЕ ТОМ П ...

Вирус Эбола
Лихорадка Эбола - острая вирусная высококонтагиозная болезнь, характеризуется тяжелым течением, высокой летальностью и развитием геморрагического синдрома. ...