Классификация белков

основана на их структуре. Белки делятся на:

Протеины (простые белки)

Протеиды (сложные белки).

Протеины

, в свою очередь, разделяются на 8

групп по свойству растворимости и расположению в клетке:

альбумины - растворяются в воде, находятся в цитоплазме,

глобулины - растворяются в слабых водных растворах солей, находятся в цитоплазме,

проламины - растворяются в 60-80% спирте, находятся в цитоплазме,

глютелины - растворяются в 0,2% щелочи, находятся в цитоплазме,

фосфопротеины (казеин), содержащие фосфатный ион в составе молекулы, - не растворяются в воде, находятся в цитоплазме,

протамины - находятся в ядрах клеток,

гистоны - находятся в ядрах клеток и в рибосомах,

протеиноиды (кератин, фибрин) - накапливаются в специфических клетках покровных тканей, практически не растворяются в обычных растворителях.

Протеиды

представляют собой сложные белковые молекулы, состоящие из нескольких простых белков и обязательной небелковой части, которая называется простетической группой

. В зависимости от состава этой группы протеиды подразделяются на 6

групп:

нуклеопротеиды (рибосомы, вирусы),

липопротеиды,

гликопротеиды,

фосфопротеиды,

гемопротеиды,

металлопротеиды.

Функции белков.

Поскольку белки занимают ведущее место в составе органических веществ в клетке, то и их функции крайне разнообразны. Белки являются в клетке:

ферментами (т.е. ведут катализ биохимических реакций),

структурными (строительными) молекулами,

запасными веществами,

транспортными молекулами (перенос кислорода, углекислого газа, жиров, железа и т.д.),

сократительными (мышечными) молекулами,

защитными веществами,

токсинами,

гормонами.

Строение и классификация ферментов.

Ферменты - это белки, выполняющие функция катализатора при прохождении в клетке биохимических реакций.

Ферменты могут быть как простыми, так и сложными белками. Если фермент относится к сложным белкам, то его белковая часть называется апоферментом

, а небелковая (простетическая группа) - коферментом.

Существуют и ферменты, в состав которых входит несколько апоферментов и коферментов.

В физиологии существует отдельная отрасль науки - энзимология, которая занимается изучением ферментов, разрабатывает практические вопросы синтеза и использования ферментов в пищевой промышленности и медицине.

Ферменты делятся на шесть классов по типу реакции, которая катализируется:

оксидоредуктазы (реакции восстановления и окисления),

трансферазы (перенос химических групп от молекулы к молекуле),

гидролазы (расщепление химических связей в реакциях гидролиза),

лиазы (образование двойных связей либо отщеплением, либо присоединением определенных химических групп),

изомеразы,

лигазы (соединение молекул с использованием АТФ).

Систематическое название молекулы фермента составляют из названия субстрата и названия класса фермента, например, глюкозооксидаза

в соответствии с принципами систематики ферментов правильно именуется бета-д-глюкоза, кислород-1-оксидоредуктаза.

Часто в литературе, как популярной, так и научной используются тривиальные (привычные, исторически сложившиеся названия), например, пепсин, трипсин, но при этом в научной литературе обязательно указывается полное систематическое название фермента, о котором идет речь.

Основа ферментативного катализа - это принцип "ключа и замка

", когда фермент совершенно точно узнает молекулу субстрата и катализирует соответствующую биохимическую реакцию. Этот принцип сформулирован в 1894 году Фишером

.

Механизм действия фермента состоит в образовании комплекса ES между ферментом и субстратом, после чего из субстрата образуется продукт ЕР, который затем распадается на фермент и продукт. Субстрат связывается активным центром фермента, который часто является простетической группой или коферментом. В ряде случаев в ферменте помимо основного активного центра имеются еще дополнительные активные центры, которые называются аллостерическими.

Ферменты, имеющие основной и аллостерические активные центры, называют аллостерическими

Аллостерический фермент характеризуется тем, что его активация происходит не за счет активного центра, а за счет присоединения активатора или ингибитора к другому участку молекулы фермента, где при этом образуется аллостерический активный центр. В отличие от обычных активаторов и ингибиторов основных активных центров, активаторы и ингибиторы аллостерических центров называются эффекторами.

Осуществление ферментативного катализа (начало реакции и ее скорость) зависит от:

Это интересно:

От яйцеклетки до яйца
Разобьем скорлупу куриного яйца – мы делаем это так часто! Под ней мы увидим плотную, как пергамент пленку. Это подскорлуповая оболочка, та самая, что не позволяет нам обойтись одной чайной ложкой при «уничтожении» сваренного всмятку яйца ...

Внимание и память
Значимость для нас какого-либо события определяется нашей внутренней потребностью, нашей заинтересованностью, поставленной целью. Преобладающая в данный момент потребность руководит всем текущим поведением организма. А. А. Ухтомский откры ...

Влияние гравитации на формирование органов животного
Гидроид Antennularia antennina состоит из вертикального ствола, у основания которого имеются столоны, растущие «к центру Земли», т. е. в направлении гравитационных сил. На боковой поверхности центрального ствола образуются полипы. Если от ...